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本课程适用于报考北京理工大学生物学专业的所有考生，该专业考研的基本情况是：本专业考试科目为：生物化学；微生物学/分子生物学；政治；英语本专业考研情况介绍：生物化学为必考科目，分子和微生物任选其一，但是分子出题较活，较难，微生物则相对来说非常简单，建议选择微生物学。本专业考研考试特点：生物化学考题的难度每年有所不同，且考点比较细比较杂，建议考生将王镜岩的生物化学两本书好好看看。微生物每年的考题重提率较高，考生将真题以及沈萍的习题册掌握了，考到 120+不是很大的问题。授课计划第一阶段，对指定教材知识点进行全面梳理，同时将依据考试大纲，对各个章节的主要考点分别予以详细讲解；同时结合本人备考经验，为考生进一步提炼每章节考研的重点、难点、必考点，让考生全面熟悉知识点。第二阶段，结合我在考研期间整理的笔记，将重点难点必考点重新作一遍梳理，加深记忆。第三阶段，讲解近年考研真题。这是很关键的一步，让考生能抓住出题风格，同时了解常考内容、重点内容，加深对专业课知识点巩固。第四阶段，复习串讲所有知识点，形成系统知识，能灵活运用，同时讲解答题技巧。提供资料历年真题：生物化学 99-08 年考研真题；10-17 年真题回忆版；微生物 00-08 年考研真题；10-17 真题回忆版(由于北理 2008 年起真题就对外封题所以只有回忆版 )内部资料：生物化学本科生上课课件；微生物学本科生期末题其他资料：生物化学考研网课；自己整理的生物化学考研笔记2016 年硕士研究生考试业务课大纲-生物化学考试大纲1. 考试内容基本生化分子，生物化学中的化学健；化学概念与生化；蛋白质结构与功能：氨基酸，肽键形成一级结构，二级结构（螺旋、折叠和转角） ，三级结构（疏水作用） ，四级结构（亚基组装） ，一级结构决定三级结构；蛋白质研究方法与技术：蛋白质纯化，蛋白质序列分析，蛋白质的免疫学研究，NMR 和 X-ray 法研究蛋白质的结构；DNA 、RNA 与信息传递：核苷酸，DNA 双螺旋，DNA 复制，基因表达与 mRNA，密码子，真核生物内含子；基因研究方法：核酸研究技术，DNA 重组技术，全基因组序列与分析，真核生物基因表达定量与操作技术；生物进化研究：同源性与序列比对，序列同源、结构同源，进化树，研究生物进化的现代方法；血红蛋白结构与功能：血红蛋白与肌红蛋白，氧结合的协同性，波尔效应，贫血症；酶的概念与动力学：酶促反应的高效性与特异性，酶促反应的热力学，酶促反应形成过渡态，米氏方程（参数意义与方程推导） ，酶的抑制剂，维生素与辅酶；催化类型：蛋白酶的催化机制，金属离子催化（碳酸酐酶） ，限制性内切酶催化机制，肌球蛋白催化机制；酶的调节类型：别构调节，协同调节，同工酶，共价修饰，酶原激活；糖，单糖，多糖，糖苷键，糖蛋白，凝集素；脂类与细胞膜：脂肪酸，三类膜脂，磷脂与糖脂，膜蛋白，膜的流动性，真核生物内膜系统；膜孔道与泵：主动运输与被动运输，次级运输（乳糖透过酶） ，运输与耗能，ABC 运输系统，离子通道，细胞与细胞间跨双膜运输；信号传导途径：G 蛋白信号通路与机制，胰岛素信号通路与机制，表皮生长因子信号通路与机制，信号通路的共性，信号通路异常与疾病。生物系统通用能量载体和电子载体，呼吸链及其组成，氧化磷酸化，化学渗透假说，ATP 合成酶及合成机制，线粒体膜上的质子跨膜穿梭，氧化还原抑制剂；糖酵解，糖异生，糖原合成途径，丙酮酸氧化脱羧，柠檬酸循环，戊糖磷酸途径，乙醛酸循环，光合作用中的光反应与二氧化碳的同化；脂肪酸的氧化途径，乙酰辅酶 A 跨膜穿梭，辅酶 B12，酮体，脂肪酸的合成，乙酰基跨膜途径，乙酰辅酶 A 羧化酶；氨基酸的分解代谢，氨基转移酶，丙氨酸葡萄糖循环，尿素循环途径，氨基酸碳骨架代谢，氨基酸代谢酶缺乏症，氨基酸生物合成的前体，以氨基酸为前体合成的生化功能分子；核苷酸合成前体，嘌呤和嘧啶的合成，DNA 的半保留、半不连续复制，原核生物DNA 的复制过程，复制叉，RNA 合成，反义核酸及 RNA 干扰技术， RNA 聚合酶，转录抑制，转录后加工；蛋白质的合成步骤，tRNA 基本结构，氨甲酰 tRNA 合成酶，核糖体的组成，氨基酸的活化，蛋白合成抑制剂，遗传密码，蛋白合成后加工，信号肽，泛素，细胞代谢网络。2. 考试要求熟练掌握基本概念、基本理论；掌握基本的实验技能、用基本概念和基本理论分析实验现象；能够系统运用基础知识，分析解决较复杂的生命化学问题；掌握各章节之间知识点的相互关联，能够从整体角度了解动态网络结构，熟悉网络结构中每部分的重要知识内容。3.题型和分值总分 150 分，填空题 30 分、选择题 50-60 分、问答题 60-70 分4.参考书目:生物化学 A 高等教育出版社 王镜岩 第三版微生物学：沈萍主编微生物学第二版、第八版
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